ABSTRACT
Antecedentes: El trasplante hepático es el tratamiento de elección para pacientes con enfermedad hepática terminal. La disponibilidad de órganos es el factor limitante para su empleo. El empleo de injertos provenientes de donantes vivos desde hace años se aplica a la población pediátrica y en los últimos años se ha generalizado su uso en receptores adultos. Objetivo: Analizar la experiencia con el empleo de esta técnica en nuestro programa de trasplante. Lugar de aplicación: Hospital Privado de la comunidad. Diseño: Estudio retrospectivo y descriptivo. Población: 458 pacientes a los que se le realizaron 492 trasplantes hepáticos ortotópicos (TOH). 79 (TOH) con donante vivo (50 niños y 29 adultos). Método: Se realizó la evaluación de los donantes con exámenes de laboratorio. Ecodoppler y tac abdominal, posteriormente arteriografía y biopsia hepática en caso de sospechar hepatopatía. Los niños fueron trasplantados con segmentos II y III (n = 45) o con monosegmento (n = 5). 28 adultos recibieron hígado derecho (LD) y uno hígado izquierdo (LI). Resultados: De 120 potenciales donantes pediátricos 60 fueron rechazados (50 por ciento). Presentaron complicaciones 6 de los 50 (12 por ciento). Se evaluaron 71 potenciales donantes para adultos, fueron rechazados 25 (35,2 por ciento). Cinco de los 29 (17,2 por ciento) donantes presentaron complicaciones. La indicación más frecuente fue la atresia de vías biliares en la población pediátrica (65,9 por ciento) y cirrosis por Virus C en los adultos (44 por ciento). Las complicaciones vasculares en la población pediátrica ocurrieron en 8 pacientes (16 por ciento) y las biliares en 14 (28 por ciento). La supervivencia actuarial de pacientes e injertos a 10 años fue de 94 por ciento y 90 por ciento respectivamente. Los adultos presentaron complicaciones vasculares en el 6,89 por ciento y biliares en el 37 por ciento. La supervivencia actuarial de pacientes e injertos fue de 89,8 por ciento y 89,3 por ciento al año y de 83,7 por...
Subject(s)
Humans , Male , Female , Infant , Child , Adolescent , Adult , Middle Aged , Child, Preschool , Living Donors , Liver Transplantation/methods , Argentina , Retrospective Studies , Liver Transplantation/statistics & numerical data , Liver Transplantation/standardsABSTRACT
Arylamidases were isolated from rat urine using L-aminoacyl-2-naphthylamides and L-Leu-p-nitroanilide as substrates to monitor the purification. Ion-exchange chromatography separated three peaks of activity (A, B and C). after gel filtration chromatography, the second and third peaks (B and C) were further purified to provide B1 and C1. Each behaved like a single active protein band on 7.5% polyacrylamide gel electrophoresis without SDS. he molecular weights of fractions B1 and C1 determined by SDS-PAGE were 440 and 270 kDa, respectively. The pH optimum for arylamidase activity was 7.5 for both forms on all substrate for both forms. The arylamidase activity of B1 and C1 was not affected by the presence of chloride ions and was increased in the presence of CaCl2 and MnCl2 only when L-Glu-2-naphthylamide was used as substrate. EDTA (3.3-33.0 micronM) and o-phenanthroline (0.1-1.0mM) but not -SH(0.08-0.67 mM) or -S-S-(0.42-3.3mM) group reagents inhibited the arylamidase activity. Hydrolysis of L-Leu-2-naphthylamide by fractions B1 and C1 was competitively inhibited by leucine (0.14-0.56 mM), indomethacin and puromycin (67-267 micronM) and bestatin (8.3-33.3 micronM). For each inhibitor, the Ki values were similar in the two fractions: 100 micronM for L-leucine, 10 micronM for indomethacin and puromycin and 1.0 micronM for bestatin. The enzymatic properties of fractions B1 and C1 were similar to those reported for fraction A1 by Alves et al. (Brazilian Journal of Medical and Biological...
Subject(s)
Aminopeptidases/isolation & purification , Aminopeptidases/urine , Calcium/physiology , Electrophoresis, Polyacrylamide Gel , Rats, Inbred StrainsABSTRACT
The aminopeptidase activity of rats urine was tested using L-aminoacy1-2-naphtylamides and L-Leu-p-nitroanilide. The enzyme preparation was purified by ion-exchange and gel filtration chromatography and showed only a single active protein active protein band on 7.5% polyacrylamide gel electrophoresis. The enzyme was characterized by studying the effects of ions (divalent cations and chloride), chelating agents and -SH and -S-S- group reagents and by determining kinetic parameters (Km and Vmax for different substrates and K1 for amino acids, antibiotics and anti-inflammatory drugs)